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Nom : Nathalie Chamond

Chargée de Recherche CNRS

Courriel : Nathalie Chamond

Tel : 01-53-73-15-68

Parcours scientifique :

J’ai obtenu ma thèse de Biochimie et Biologie Moléculaire à l’Université Pierre et Marie Curie en 2003 dans le laboratoire de P. Minoprio (Institut Pasteur). Mes travaux de recherche ont débuté par l’identification d’un mitogène B secrété par le parasite Trypanosoma cruzi qui fut la première proline racémase eucaryote identifiée. Les études biochimiques, moléculaires, fonctionnelles et structurales que j’ai menées ont validé cette enzyme comme cible vaccinale et thérapeutique. J’ai élargi les champs d’application des racémases en tant que cibles en caractérisant des homologues chez d’autres pathogènes. L’analyse de la fonction de l’enzyme chez T. vivax a nécessité le développement et la caractérisation d’un modèle expérimental ainsi que la construction du premier vecteur de transfection. Lors de mon post-doctorat à l’université de Yale, dans le laboratoire d’E. Ullu, je me suis intéressée au mécanisme de RNA interference chez T. brucei. J’ai caractérisé des trypanosomes déficients pour RNAi, analysé la liaison fonctionnelle entre les machineries RNAi et de traduction et développé un nouvel outil de manipulation génétique. Depuis que j’ai rejoint l’équipe de B. Sargueil à l’UMR 8015, j’explore le rôle de la structure de l’ARN dans les mécanismes d’initiation de la traduction par entrée interne (IRES) et dans la régulation de l’expression de gènes viraux. Mes travaux me permettent de proposer deux nouveaux modèles d’IRES : IRES Gag du VIH et IRES d’EMCV. Le projet que je développe aujourd’hui a pour objectif la validation de structures de l’ARN impliquées dans l’initiation de la traduction et dans la régulation de l’expression de gènes viraux en tant que cibles thérapeutiques, en portant un intérêt particulier au cas du virus de l’immunodéficience humaine.

Mots clés  : VIH/Traduction/ARN/ IRES/ Structure/ Chimie génétique

Articles sélectionnés

  • S. de Breyne, N. Chamond, B. Sargueil and T. Ohlmann. In vitro studies reveal that different modes of initiation on HIV-1 mRNA have different levels of requirement for eukaryotic initiation factor 4F (2012). FEBS J 279 (17) : 3098-111.
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  • N. Locker, N. Chamond and B. Sargueil. A conserved structure within HIV gag open reading frame that controls translation initiation directly recruits the 40S subunit and eIF3 (2010). Nucleic Acids Res.39 (6) : 2367-77
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  • H. Shi, N. Chamond, A. Djikeng, C. Tschudi and E. Ullu. RNA interference in Trypanosoma brucei : the role of the amino-terminal RGG domain and the polyribosome association of Argonaute 1 (2009). J. Biol. Chem. 284 (52) : 36511-20
  • N. Chamond, A. Cosson, N. Coatnoan, and P. Minoprio. Proline racemases are conserved mitogens : characterization of a Trypanosoma vivax proline racemase (2009). Mol. Biochem. Parasitol. 165 (2):170-9
  • A. Buschiazzo, M. Goytia, F. Schaeffer, W. Degrave, W. Shepard, C. Grégoire, N. Chamond, A. Cosson, A. Berneman, N. Coatnoan, P. Alzari and P. Minoprio. Crystal structure, catalytic mecanism, and mitogenic properties of Trypanosoma cruzi proline racemase (2006). Proc. Natl Acad. Sci. 103 (6):1705-10.
  • H. Shi, A. Djikeng, N. Chamond, H. Ngo, C. Tschudi and E. Ullu. Repression of gene expression by the coliphage MS2 coat protein in Trypanosoma brucei (2005). Mol. Biochem. Parasitol. 144 (1), 119-22.
  • N. Chamond, C. Grégoire, N. Coatnoan, C. Rougeot, L. H. Freitas-Junior, J. F. da Silveira, W. M. Degrave and P. Minoprio. (2003). Biochemical characterization of proline racemases from the human protozoan parasite Trypanosoma cruzi and definition of putative protein signatures. J. Biol. Chem. 278, 15484-15494.

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